{"id":125683,"date":"2025-05-14T14:00:00","date_gmt":"2025-05-14T12:00:00","guid":{"rendered":"https:\/\/ibecbarcelona.eu\/?p=125683"},"modified":"2025-05-13T16:54:07","modified_gmt":"2025-05-13T14:54:07","slug":"sugar-coated-nanotherapy-dramatically-improves-neuron-survival-in-neurodegenerative-model","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/ibecbarcelona.eu\/es\/una-nanoterapia-recubierta-de-azucar-protege-a-las-neuronas-en-enfermedades-neurodegenerativas","title":{"rendered":"Una nanoterapia recubierta de az\u00facar protege a las neuronas en enfermedades neurodegenerativas"},"content":{"rendered":"\n

El nuevo tratamiento, basado en nanofibras y trehalosa, un az\u00facar natural de las plantas, atrapa y neutraliza las prote\u00ednas t\u00f3xicas para detener la progresi\u00f3n de la enfermedad.<\/strong> Una vez atrapadas, las prote\u00ednas t\u00f3xicas ya no pueden penetrar en las neuronas y se degradan sin causar da\u00f1os.<\/strong> El estudio, publicado en la revista Journal of the American Chemical Society<\/em> ha sido desarrollado por cient\u00edficos del Instituto de Bioingenier\u00eda de Catalu\u00f1a (IBEC) y la Northwestern University, en Estados Unidos.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

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Imagen SEM (microscop\u00eda electr\u00f3nica de barrido) de nanofibras de electrones tomada en un laboratorio de la UNC. \/ Cr\u00e9dito: Deander4, CC BY-SA 4.0<\/a>, via Wikimedia Commons.<\/figcaption><\/figure>\n\n\n\n

Cient\u00edficos del Instituto de Bioingenier\u00eda de Catalu\u00f1a (IBEC) y de la Northwestern University, en Estados Unidos, han desarrollado un nuevo enfoque que combate directamente la progresi\u00f3n de enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y la esclerosis lateral amiotr\u00f3fica (ELA).<\/p>\n\n\n\n

En estas enfermedades devastadoras, las prote\u00ednas se pliegan mal y se aglutinan en torno a las c\u00e9lulas neuronales del cerebro y la m\u00e9dula espinal, lo que en \u00faltima instancia conduce a la muerte celular. El nuevo tratamiento atrapa eficazmente las prote\u00ednas antes de que puedan agregarse en estructuras t\u00f3xicas capaces de penetrar en las neuronas. Una vez atrapadas, las prote\u00ednas se degradan sin causar da\u00f1os en el organismo.<\/p>\n\n\n\n

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Nuestro tratamiento funciona atrapando las prote\u00ednas mal plegadas y evitando que formen agregados t\u00f3xicos en una fase temprana. Con la investigaci\u00f3n continuada, creemos que este enfoque podr\u00eda ralentizar significativamente la progresi\u00f3n de la enfermedad.<\/p>\n\n\n\n

Zaida \u00c1lvarez<\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Esta estrategia de \u00ablimpieza\u00bb se prob\u00f3 en neuronas humanas cultivadas en laboratorio y sometidas al estr\u00e9s de prote\u00ednas causantes de enfermedades. Los resultados mostraron un aumento significativo de la supervivencia de las neuronas.<\/p>\n\n\n\n

Distinguido como Elecci\u00f3n de los Editores de la ACS<\/em>, el estudio se ha publicado hoy en la revista Journal of the American Chemical Society<\/em>.<\/p>\n\n\n\n

\u00abNuestro estudio pone de relieve el apasionante potencial de los nanomateriales de ingenier\u00eda molecular para abordar el origen de las enfermedades neurodegenerativas\u00bb, afirma Samuel I. Stupp<\/a>, de Northwestern, uno de los autores principales de este proyecto. \u00abEn muchas de estas enfermedades, las prote\u00ednas pierden su estructura plegada funcional y se agregan para formar fibras destructivas que penetran en las neuronas y son altamente t\u00f3xicas para ellas\u00bb.<\/p>\n\n\n\n

\u00abNuestro tratamiento funciona atrapando las prote\u00ednas mal plegadas y evitando que formen agregados t\u00f3xicos en una fase temprana. Esto incluye el bloqueo de la formaci\u00f3n de olig\u00f3meros solubles y fibras amiloides cortas, estructuras conocidas por penetrar en las neuronas y causar el mayor da\u00f1o. Con la investigaci\u00f3n continuada, creemos que este enfoque podr\u00eda ralentizar significativamente la progresi\u00f3n de la enfermedad.\u00bb, comenta Zaida Alvarez, investigadora principal del grupo de Biomateriales para la Regeneraci\u00f3n Neural<\/a> del IBEC y una de las autoras principales de este proyecto.<\/p>\n\n\n\n

Una soluci\u00f3n recubierta de az\u00facar<\/strong><\/h4>\n\n\n\n

Seg\u00fan la Organizaci\u00f3n Mundial de la Salud, hasta 50 millones de personas en todo el mundo podr\u00edan padecer un trastorno neurodegenerativo. La mayor\u00eda de estas enfermedades se caracterizan por la acumulaci\u00f3n de prote\u00ednas mal plegadas en el cerebro, lo que conduce a la p\u00e9rdida progresiva de neuronas. Aunque los tratamientos actuales ofrecen un alivio limitado, sigue existiendo una necesidad acuciante de nuevas terapias.<\/p>\n\n\n\n

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La ventaja de los f\u00e1rmacos basados en p\u00e9ptidos es que se degradan en nutrientes. Las mol\u00e9culas de este novedoso concepto terap\u00e9utico se descomponen en l\u00edpidos, amino\u00e1cidos y az\u00facares inocuos. Eso significa que hay menos efectos secundarios adversos.<\/p>\n\n\n\n

Samuel I. Stupp<\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Para afrontar este reto, los investigadores recurrieron a una clase de p\u00e9ptidos anfif\u00edlicos -con un extremo hidrof\u00edlico y otro hidr\u00f3fobo- que contienen cadenas modificadas de amino\u00e1cidos. Los p\u00e9ptidos anfif\u00edlicos ya se utilizan en f\u00e1rmacos conocidos como la semaglutida u Ozempic. De hecho, los investigadores de Northwestern desarrollaron una mol\u00e9cula similar en 2012 que potenciaba la producci\u00f3n de insulina.<\/p>\n\n\n\n

\u00abLa ventaja de los f\u00e1rmacos basados en p\u00e9ptidos es que se degradan en nutrientes\u00bb, dijo Stupp. \u00abLas mol\u00e9culas de este novedoso concepto terap\u00e9utico se descomponen en l\u00edpidos, amino\u00e1cidos y az\u00facares inocuos. Eso significa que hay menos efectos secundarios adversos\u00bb. Para desarrollar un p\u00e9ptido anfif\u00edlico para tratar enfermedades neurodegenerativas, su equipo a\u00f1adi\u00f3 un ingrediente extra: un az\u00facar natural llamado trehalosa.<\/p>\n\n\n\n

\u00abLa trehalosa se encuentra de forma natural en plantas, hongos e insectos\u00bb, explica la primera autora, Zijun Gao. \u00abLos protege de los cambios de temperatura, sobre todo de la deshidrataci\u00f3n y la congelaci\u00f3n. Otros han descubierto que la trehalosa puede proteger muchas macromol\u00e9culas biol\u00f3gicas, incluidas las prote\u00ednas. As\u00ed que quer\u00edamos ver si pod\u00edamos usarla para estabilizar prote\u00ednas mal plegadas\u00bb.<\/p>\n\n\n\n

La inestabilidad es la clave<\/strong><\/h4>\n\n\n\n

Cuando se a\u00f1adieron al agua, los p\u00e9ptidos anfif\u00edlicos se autoensamblaron en nanofibras recubiertas de trehalosa. Sorprendentemente, la trehalosa desestabiliz\u00f3 las nanofibras. Aunque parezca contradictorio, esta disminuci\u00f3n de la estabilidad tuvo un efecto beneficioso.<\/p>\n\n\n\n

Por s\u00ed mismas, las nanofibras son fuertes y ordenadas, y resistentes a la reorganizaci\u00f3n de su estructura. Esto hace m\u00e1s dif\u00edcil que otras mol\u00e9culas, como las prote\u00ednas mal plegadas, se integren en las fibras. En cambio, las fibras menos estables son m\u00e1s din\u00e1micas y m\u00e1s propensas a encontrar prote\u00ednas t\u00f3xicas e interactuar con ellas.<\/p>\n\n\n\n

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las molestas prote\u00ednas beta-amiloides, que habr\u00edan formado fibras amiloides, est\u00e1n atrapadas dentro del p\u00e9ptido anfif\u00edlico. Ya no pueden penetrar en las neuronas y matarlas. Es como un equipo de limpieza de prote\u00ednas mal plegadas.<\/p>\n\n\n\n

Zijun Gao<\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

\u00abLos ensamblajes inestables de mol\u00e9culas son muy reactivos\u00bb, explica Stupp. \u00abQuieren interactuar con otras mol\u00e9culas y unirse a ellas. Si las nanofibras fueran estables, ignorar\u00edan alegremente todo lo que las rodea\u00bb.<\/p>\n\n\n\n

En busca de estabilidad, las nanofibras se unieron a las prote\u00ednas beta-amiloides, una de las principales responsables de la enfermedad de Alzheimer. Pero las nanofibras no se limitaron a impedir que las prote\u00ednas beta-amiloides se aglutinaran, sino que adem\u00e1s las incorporaron por completo a sus propias estructuras fibrosas, atrap\u00e1ndolas permanentemente en filamentos estables.<\/p>\n\n\n\n

\u00abYa no se trata de una fibra anfif\u00edlica pept\u00eddica\u00bb, explica Gao. \u00abSino una nueva estructura h\u00edbrida que comprende tanto el p\u00e9ptido anfif\u00edlico como la prote\u00edna beta-amiloide. Eso significa que las molestas prote\u00ednas beta-amiloides, que habr\u00edan formado fibras amiloides, est\u00e1n atrapadas. Ya no pueden penetrar en las neuronas y matarlas. Es como un equipo de limpieza de prote\u00ednas mal plegadas.<\/p>\n\n\n\n

\u00abSe trata de un mecanismo novedoso para atajar la progresi\u00f3n de las enfermedades neurodegenerativas, como el alzh\u00e9imer, en una fase m\u00e1s temprana. Las terapias actuales se basan en la producci\u00f3n de anticuerpos para las fibras amiloides bien formadas\u00bb.<\/p>\n\n\n\n

Mejorar la supervivencia de las neuronas<\/strong><\/h4>\n\n\n\n

Para evaluar el potencial terap\u00e9utico del nuevo enfoque, los cient\u00edficos realizaron pruebas de laboratorio con neuronas humanas derivadas de c\u00e9lulas madre. Los resultados mostraron que las nanofibras recubiertas de trehalosa mejoraban significativamente la supervivencia de las neuronas motoras y corticales cuando se expon\u00edan a la prote\u00edna t\u00f3xica beta-amiloide.<\/p>\n\n\n\n

El novedoso m\u00e9todo de utilizar nanofibras inestables para atrapar prote\u00ednas ofrece una v\u00eda prometedora para desarrollar terapias nuevas y eficaces contra el Alzheimer, la ELA y otras enfermedades neurodegenerativas. Al igual que los tratamientos contra el c\u00e1ncer combinan m\u00faltiples terapias -como la quimioterapia y la cirug\u00eda o la terapia hormonal y la radiaci\u00f3n-, la nanoterapia podr\u00eda ser m\u00e1s eficaz cuando se combina con otros tratamientos.<\/p>\n\n\n\n

\u00abNuestra terapia podr\u00eda funcionar mejor si se dirige a las enfermedades en una fase temprana, antes de que las prote\u00ednas agregadas entren en las c\u00e9lulas\u00bb, explica \u00c1lvarez. \u00abPero es dif\u00edcil diagnosticar estas enfermedades en fases tempranas. Por tanto, podr\u00eda combinarse con terapias dirigidas a s\u00edntomas de la enfermedad en fases posteriores. Entonces, podr\u00eda ser un doble golpe\u00bb.<\/p>\n\n\n\n

Pionero de la medicina regenerativa, Stupp es catedr\u00e1tico del Consejo de Administraci\u00f3n de Ciencia e Ingenier\u00eda de Materiales, Qu\u00edmica, Medicina e Ingenier\u00eda Biom\u00e9dica en la Northwestern, donde es profesor en la Escuela de Ingenier\u00eda McCormick, la Facultad de Artes y Ciencias Weinberg y la Facultad de Medicina Feinberg. Tambi\u00e9n es el director fundador del Centro de Nanomedicina Regenerativa (CRN). Zijun Gao, doctoranda en el laboratorio de Stupp, es la primera autora del art\u00edculo.<\/p>\n\n\n\n

Los grupos de Stupp y \u00c1lvarez han dirigido el desarrollo, la caracterizaci\u00f3n y la validaci\u00f3n de los nuevos materiales terap\u00e9uticos. Zaida, coautora del art\u00edculo -investigadora principal del Instituto de Bioingenier\u00eda de Catalu\u00f1a (IBEC) y actualmente investigadora visitante en el CRN- dirigi\u00f3 las pruebas de las terapias en modelos de neuronas humanas in vitro<\/em>.<\/p>\n\n\n\n

El estudio, \u00abSupramolecular copolymerization of glycopeptide amphiphiles and amyloid peptides improves neuron survival\u00bb, ha contado con el apoyo del Centro de Nanomedicina Regenerativa, el Instituto de Qu\u00edmica de los Procesos de la Vida, el Ministerio de Ciencia espa\u00f1ol, el Instituto Nacional sobre el Envejecimiento de los Institutos Nacionales de la Salud y la NextGenerationEU de la Uni\u00f3n Europea.<\/p>\n\n\n\n

\n\n\n\n

Art\u00edculo de referencia:<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Zijun Gao, Ruomeng Qiu, Dhwanit R. Dave, Palash Chandravanshi, Gisele P. Soares, Cara S. Smith, J. Alberto Ortega, Liam C. Palmer, Zaida \u00c1lvarez, and Samuel I. Stupp. Supramolecular Copolymerization of Glycopeptide Amphiphiles and Amyloid Peptides Improves Neuron Survival. <\/strong>Journal of the American Chemical Society (2025). DOI:<\/em> 10.1021\/jacs.5c00105<\/em><\/a><\/p>\n\n\n\n

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