La reubicación de un electrón desde una entidad química a otra —la transferencia de electrones (TE)—, no ocurre de forma pasiva, sino que los electrones son transportados individualmente por proteínas redox.
Las exigencias de estas proteínas en cuanto a sus capacidades de TE pueden ser conflictivas: su unión tiene que ser estrecha para mantener altas tasas de TE, pero suficientemente débil para permitir un alto nivel de rotación, así como una TE eficiente. A medida que los las proteínas redox se aproximan entre sí, se forma un complejo de «encuentro inicial» que conduce a un complejo final «activo», que es el momento en el supuestamente se produciría la transferencia de electrones.
Mediante la cristalografía de rayos X se ha podido mostrar la estructura de varios complejos activos entre proteínas redox, y las diferencias sustanciales observadas en la distancia entre los sitios activos de algunos de ellos, ha planteado la cuestión de si la TE entre proteínas podría producirse mientras la proteína se acercaba su proteína complementaria. Investigadores de los grupos de Nanobioingeniería y de Nanosondas y Nanoconmutadores del IBEC, junto con sus colaboradores en la Universidad de Barcelona (UB) y la Universidad de Sevilla, han trabajado en el uso una técnica llamada espectroscopia de efecto túnel electroquímica para mostrar que la corriente entre dos proteínas redox se produce a distancias sorprendentemente largas.
“Las simulaciones computacionales sugieren que las proteínas pueden manipular la solución que las separa para realizar sus funciones de TE”, explica Anna Lagunas, investigadora sénior del grupo de Nanobioingeniería del IBEC y primera autora del artículo. “Hemos visto una reducción de la densidad iónica entre las proteínas, que genera una vía por donde se extiende su campo eléctrico a través de la solución acuosa”.
Esta observación cuestiona la hipótesis aceptada en que la formación de un complejo fuerte entre las proteínas es necesario para transferir la carga, y puede aportar una explicación de cómo las proteínas redox concilian una alta especificidad con una unión más débil, para mantener la alta tasa de rotación que requiere la TE.
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A. Lagunas, A. Guerra–Castellano, A. Nin–Hill, I. Diaz–Moreno, M. A. De la Rosa, J. Samitier, C. Rovira, P. Gorostiza (2018). Long distance electron transfer through the aqueous solution between redox partner proteins. Nature Communications, epub ahead of print.
